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dc.contributorOrduz Peralta, Sergio (Thesis advisor)
dc.creatorPedroza Padilla, Carmen Julia
dc.date.accessioned2019-06-24T16:27:08Z
dc.date.available2019-06-24T16:27:08Z
dc.date.created2010
dc.identifier.urihttps://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/6945
dc.descriptionLas señales de N-acil homoserina lactonas, pequeñas moléculas difusibles e inductoras, constituyen parte de los componentes claves del sistema de comunicación bacteriana conocido como quorum sensing, este mecanismo que puede llevar a la expresión de genes de virulencia puede interrumpirse con la participación de una enzima codificada por el gen aiiA de una cepa de Bacillus thuringiensis que inactiva las moléculas de señal mediante la hidrólisis. La caracterización se realizó a partir de la AHL-lactonasa recombinante, la cual mostró actividad biológica en condiciones de pH alcalino y a altas temperaturas, así como también actuó sobre sustratos con cadena acilo de diferentes tamaños. Pero la funcionalidad de la enzima recombinante disminuyó por la acción de iones metálicos más no por el efecto de agentes quelantes. La afinidad de la enzima con todos los sustratos probados y su comportamiento en las condiciones evaluadas permiten inferir que la AHL-lactonasa de la cepa B. thuringiensis147-11516 puede usada como estrategia de interrupción en la comunicación de bacterias patógenas para plantas. / Abstract. The signals of N-acyl homoserine lactones, and inducing small diffusible molecules, are part of the key components of bacterial communication systems known as quorum sensing, this mechanism can lead to expression of virulence genes can be interrupted with the participation of enzyme encoded by the gene aiiA of a strain of Bacillus thuringiensis to inactivate signaling molecules by hydrolysis. The characterization was performed using the recombinant AHL-lactonase, which showed biological activity in alkaline pH conditions and high temperatures, as well as act on substrates with acyl chain of different sizes. But the functionality of the recombinant enzyme decreased by the action of metal ions but not by the effect of chelating agents. The affinity of the enzyme with all substrates tested, and their behavior in the evaluated conditions allow us to infer that the AHL-lactonase of strain B. thuringiensis147-11 516 can be used as a strategy of interruption in the communication of plant pathogenic bacteria.
dc.formatapplication/pdf
dc.relation.ispartofUniversidad Nacional de Colombia Sede Medellín Facultad de Ciencias Escuela de Biociencias
dc.relation.ispartofEscuela de Biociencias
dc.subjectQuórum sensing (Microbiología)
dc.subjectInteracción celular
dc.subjectGenética microbiana
dc.subjectBacillus thuringiensis
dc.subjectEnzimas.
dc.subject.ddc66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineering
dc.titleCaracterización de la enzima acil homoserina lactonasa de una cepa de bacilus thuringiensis.
dc.typeinfo:eu-repo/semantics/masterThesis
dc.type.spaTesis/trabajos de grado - Thesis
dc.type.hasversioninfo:eu-repo/semantics/submittedVersion
dc.coverage.modalityMaestría
dc.rights.accessRightsinfo:eu-repo/semantics/openAccess
dc.identifier.bibliographicCitationPedroza Padilla, Carmen Julia (2010) Caracterización de la enzima acil homoserina lactonasa de una cepa de bacilus thuringiensis. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia.
dc.identifier.eprintshttp://bdigital.unal.edu.co/3211/


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