Caracterización de la enzima acil homoserina lactonasa de una cepa de bacilus thuringiensis.

dc.contributor.advisorOrduz Peralta, Sergio (Thesis advisor)spa
dc.contributor.authorPedroza Padilla, Carmen Juliaspa
dc.date.accessioned2019-06-24T16:27:08Zspa
dc.date.available2019-06-24T16:27:08Zspa
dc.date.issued2010spa
dc.description.abstractLas señales de N-acil homoserina lactonas, pequeñas moléculas difusibles e inductoras, constituyen parte de los componentes claves del sistema de comunicación bacteriana conocido como quorum sensing, este mecanismo que puede llevar a la expresión de genes de virulencia puede interrumpirse con la participación de una enzima codificada por el gen aiiA de una cepa de Bacillus thuringiensis que inactiva las moléculas de señal mediante la hidrólisis. La caracterización se realizó a partir de la AHL-lactonasa recombinante, la cual mostró actividad biológica en condiciones de pH alcalino y a altas temperaturas, así como también actuó sobre sustratos con cadena acilo de diferentes tamaños. Pero la funcionalidad de la enzima recombinante disminuyó por la acción de iones metálicos más no por el efecto de agentes quelantes. La afinidad de la enzima con todos los sustratos probados y su comportamiento en las condiciones evaluadas permiten inferir que la AHL-lactonasa de la cepa B. thuringiensis147-11516 puede usada como estrategia de interrupción en la comunicación de bacterias patógenas para plantas. / Abstract. The signals of N-acyl homoserine lactones, and inducing small diffusible molecules, are part of the key components of bacterial communication systems known as quorum sensing, this mechanism can lead to expression of virulence genes can be interrupted with the participation of enzyme encoded by the gene aiiA of a strain of Bacillus thuringiensis to inactivate signaling molecules by hydrolysis. The characterization was performed using the recombinant AHL-lactonase, which showed biological activity in alkaline pH conditions and high temperatures, as well as act on substrates with acyl chain of different sizes. But the functionality of the recombinant enzyme decreased by the action of metal ions but not by the effect of chelating agents. The affinity of the enzyme with all substrates tested, and their behavior in the evaluated conditions allow us to infer that the AHL-lactonase of strain B. thuringiensis147-11 516 can be used as a strategy of interruption in the communication of plant pathogenic bacteria.spa
dc.description.degreelevelMaestríaspa
dc.format.mimetypeapplication/pdfspa
dc.identifier.eprintshttp://bdigital.unal.edu.co/3211/spa
dc.identifier.urihttps://repositorio.unal.edu.co/handle/unal/6945
dc.language.isospaspa
dc.relation.ispartofUniversidad Nacional de Colombia Sede Medellín Facultad de Ciencias Escuela de Biocienciasspa
dc.relation.ispartofEscuela de Biocienciasspa
dc.relation.referencesPedroza Padilla, Carmen Julia (2010) Caracterización de la enzima acil homoserina lactonasa de una cepa de bacilus thuringiensis. Maestría thesis, Universidad Nacional de Colombia.spa
dc.rightsDerechos reservados - Universidad Nacional de Colombiaspa
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessspa
dc.rights.licenseAtribución-NoComercial 4.0 Internacionalspa
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc/4.0/spa
dc.subject.ddc66 Ingeniería química y Tecnologías relacionadas/ Chemical engineeringspa
dc.subject.proposalQuórum sensing (Microbiología)spa
dc.subject.proposalInteracción celularspa
dc.subject.proposalGenética microbianaspa
dc.subject.proposalBacillus thuringiensisspa
dc.subject.proposalEnzimas.spa
dc.titleCaracterización de la enzima acil homoserina lactonasa de una cepa de bacilus thuringiensis.spa
dc.typeTrabajo de grado - Maestríaspa
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_bdccspa
dc.type.coarversionhttp://purl.org/coar/version/c_ab4af688f83e57aaspa
dc.type.contentTextspa
dc.type.driverinfo:eu-repo/semantics/masterThesisspa
dc.type.redcolhttp://purl.org/redcol/resource_type/TMspa
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionspa
oaire.accessrightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2spa

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