Contribución al estudio de la función de las elastasas en la degradación de elastina aislada de piel humana
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García Manosalva, Leidy Carolina
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Español
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Resumen
La elastina es una proteína de la matriz extracelular que provee elasticidad y resiliencia a los tejidos. Durante su tiempo de vida media (74 años), continuamente es degradada principalmente por enzimas denominadas elastasas, lo que se asocia con la aparición de signos del envejecimiento cutáneo, desarrollo de enfermedades como aneurismas y aterosclerosis, entre otras. Es necesario entender los factores que influyen en la proteólisis enzimática de las fibras de elastina para en un futuro, poder retrasar o controlar este proceso. Se han identificado en la piel doce elastasas pertenecientes a tres diferentes familias de proteasas: cistein, serin y metaloproteasas. El tejido de origen de la elastina y la integridad de la fibra pueden condicionar la acción de las enzimas; pocos reportes han evaluado el efecto de estos factores sobre la potencia elastolítica, y algunos han encontrado comportamientos disimiles entre ellos. Para contribuir a la comprensión del efecto de la integridad de la fibra de elastina sobre la actividad de las elastasas, en esta tesis inicialmente se implementaron un método de aislamiento de elastina y dos metodologías analíticas para hacer el seguimiento a la degradación inducida por Catepsina G y V, Metaloproteinasa de la matriz 9 y Elastasa Pancreática. Los resultados obtenidos permiten concluir que el daño previo de la fibra no influye igual en la actividad de todas las enzimas y es necesario continuar estudiando la interacción entre tipo de elastasa y grado de degradación de la fibra, con el objetivo de establecer las enzimas de mayor relevancia en el inicio de la degradación de la elastina. (Texto tomado de la fuente).
Abstract
Elastin is an extracellular matrix protein that provides elasticity and resilience to tissues. During its half-life (74 years), it is continuously degraded, mainly by enzymes called elastases. Elastin damage is associated with the appearance of signs of skin ageing and the development of diseases such as aneurysms and atherosclerosis, among others. Understanding the factors that influence the enzymatic proteolysis of elastin fibres is crucial for developing strategies to delay or control this process. Twelve elastases belonging to three different families of proteases have been identified in the skin: cysteine, serin and metalloproteases. The tissue of elastin's origin and the fibre's integrity can condition the enzymes' action. Only some researchers have evaluated the effect of these factors on elastolytic activity, and some have found dissimilar behaviours between them. To contribute to the understanding of the effect of the integrity of the elastin fibre on the activity of elastases, in this thesis, an elastin isolation method and two analytical methodologies were initially implemented to monitor the degradation induced by Cathepsin G and V, Matrix Metalloproteinase 9 and Pancreatic Elastase. The results allow us to conclude that previous damage to the fibre does not influence the activity of all enzymes in the same way, and it is necessary to continue studying the interaction between the type of elastase and the degree of fibre damage to establish the most relevant enzymes at the beginning of elastin degradation.
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