Identificación y caracterización de las regiones de unión de la proteína de alto peso molecular 3 de roptrias de Plasmodium vivax (PvRhopH3) a reticulocitos humanos
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Español
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Resumen
Plasmodium vivax representa un desafío importante en los esfuerzos de erradicación de la malaria debido a sus particularidades biológicas, su amplia distribución geográfica y la limitada disponibilidad de herramientas experimentales. A diferencia de Plasmodium falciparum, no existe una vacuna aprobada contra P. vivax, y solo un número reducido de antígenos han sido evaluados. En este estudio, se evalúo la diversidad genética, selección natural, capacidad de unión a eritrocitos humanos y antigenicidad de la proteína RhopH3 de P. vivax. Se identificaron tres regiones (R1, R2 y R3) sobre la base de la conservación de secuencias y señales de selección, las cuales fueron clonadas, expresadas en dos sistemas de expresión para su análisis funcional. Las regiones R1 y R3 mostraron capacidad de unión a eritrocitos en ensayos de inmunoprecipitación y formación de rosetas, siendo R1, la región con mayores porcentajes de adhesión a la célula blanco. Frente a los resultados de antigenicidad, se encontró una baja reactividad de los sueros de pacientes infectados naturalmente contra las regiones R1 y R3, en concordancia con reportes previos para proteínas localizadas en organelos apicales como PfRhopH3. En conjunto, estos resultados sugieren que PvRhopH3 es una proteína conservada con capacidad de unión a eritrocitos y baja inmunogenicidad natural, propiedades que podrían ser aprovechadas y optimizadas para el diseño de estrategias de control contra P. vivax. (Texto tomado de la fuente)
Abstract
Plasmodium vivax represents a major challenge for global malaria elimination efforts due to its biological particularities, wide geographical distribution, and the limited availability of experimental tools. Unlike Plasmodium falciparum, no vaccine is currently approved against P. vivax, and only a small number of antigens have been evaluated. In this study, we characterized the P. vivax RhopH3 protein by assessing its genetic diversity, natural selection, erythrocyte-binding capacity, and antigenicity. Three regions (R1, R2, and R3) were identified based on sequence conservation and signatures of selection, and these were cloned and expressed in two heterologous systems for functional analysis. Regions R1 and R3 displayed erythrocyte-binding activity in immunoprecipitation and rosette formation assays, with R1 showing the highest adhesion levels. Antigenicity assays revealed low reactivity of sera from naturally infected patients against regions R1 and R3, in agreement with previous reports for apical organelle proteins such as PfRhopH3. Taken together, these results suggest that PvRhopH3 is a conserved protein with erythrocyte-binding activity and low natural immunogenicity—properties that could be leveraged and optimized for the development of control strategies against P. vivax.
Descripción
ilustraciones a color, diagramas